Actinidina

Otros Nombres

Act c 1Act d 1actinidainActinidia anionic proteaseEC 3.4.22.14kiwifruit cysteine proteaseproteinase A2 of Actinidia chinensis

Sinopsis

Actinidina (Actinidaína): Una referencia integral

1. Identidad

Nombres y clasificación

La actinidaína (EC 3.4.22.14), también escrita actinidina, y conocida por los sinónimos proteasa aniónica de Actinidia y proteinasa A2 de Actinidia chinensis, es un tipo de enzima cisteína proteasa que se encuentra en frutas, entre ellas el kiwi (género Actinidia), la piña, el mango, la banana, los higos y la papaya. En el contexto de la alergenología del kiwi, se designa formalmente como Act d 1. Forma parte de la familia de peptidasas C1 de las proteasas similares a la papaína.

El nombre actinidina deriva de Actinidia, el género del kiwi, y fue propuesto por primera vez por Arcus en 1959, quien describió por primera vez la enzima tras observar que el kiwi crudo impide que la jalea cuaje debido a su digestión de la gelatina. La actinidina también puede denominarse proteasa aniónica de Actinidia, actinidaína y Act d 1.

Fuente botánica y distribución

La actinidina es particularmente abundante en el kiwi verde (Actinidia deliciosa), donde puede constituir hasta el 40–50% del contenido de proteína soluble de la fruta en el momento de la cosecha. La actinidina constituye hasta el 40% de la proteína soluble en el cultivar de kiwi verde Hayward. Se detectaron niveles extremadamente altos de una proteína actinidina ácida en la fruta de A. deliciosa y en el cultivar EM4, pero esta proteína ácida parecía estar ausente en 'Hort16A', el cultivar comercial más importante de A. chinensis.

Tanto las variedades de kiwi Hayward (verde) como SunGold (dorado) contienen una enzima proteolítica, la actinidina, que según se ha informado mejora la digestión de las proteínas animales en el tracto superior. A diferencia de las otras variedades doradas, que no contienen actinidina alguna, la variedad SunGold contiene una actividad de actinidina significativamente mayor, pero su actividad sigue siendo mucho menor que la presente en la fruta verde (Hayward).

El kiwi (Actinidia deliciosa), originalmente conocido como grosella espinosa china, es nativo del valle del Yangtsé en China. Se llevaron semillas de China a Nueva Zelanda y se plantaron en 1906.

Características moleculares

Se han identificado diez ARNm distintos de actinidina que codifican proteínas maduras de peso molecular similar (~24 kDa), pero con puntos isoeléctricos (pI) predichos que van desde ácidos (pI 3,9) hasta básicos (pI 9,3). En A. deliciosa 'Hayward' (kiwi de pulpa verde) y A. chinensis 'Hort16A' y EM4 (kiwi de pulpa dorada), los ARNm de actinidina para proteínas ácidas y básicas se expresaron a niveles comparables durante toda la maduración. La expresión de ARNm de actinidina fue más alta en la fruta al momento de la cosecha, la expresión disminuyó a medida que la fruta maduraba, y fue mucho menor en el corazón en comparación con el tejido del pericarpio externo.

La actividad de la actinidina es más alta en la pulpa de la fruta madura, con 27.600 U/kg de fruta. La tiol proteasa actinidina del kiwi se purificó 26 veces hasta una actividad específica de 57 U/mg con K_m = 91 μM y k_cat = 101 s⁻¹ hacia el éster p-nitrofenílico de N-α-CBZ-lisina a pH 6,0 y 25 °C.

La disposición de los residuos activos de cisteína–tiol (Cys22–Cys65, Cys56–Cys98 y Cys156–Cys206) estabiliza la unidad catalítica. Se identificó que un grupo tiol es esencial para la actividad enzimática, razón por la cual se agrupó con enzimas como la papaína y la bromelina.

Formas y preparaciones comunes

La actinidina se presenta en varias formas distintas según el uso previsto:

Kiwi fresco entero — el principal vehículo natural para la actividad de la actinidina, utilizado tanto para el consumo dietético como, históricamente, como marinada para ablandar carne.
Polvo de kiwi liofilizado — utilizado en productos de suplementos dietéticos como Actazin® (un polvo de kiwi verde de Nueva Zelanda), que puede ayudar con la regularidad intestinal y los problemas de estreñimiento y contiene altos niveles de actinidina.
Extracto acuoso de kiwi — la forma más comúnmente utilizada en aplicaciones de laboratorio y de procesamiento comercial de alimentos.
Preparaciones enzimáticas purificadas — actinidina aislada utilizada en investigación, ablandamiento comercial de carne y aplicaciones de coagulación de leche. La actinidina tiene un alto potencial de uso comercial en el ablandamiento de carne, la coagulación de leche y los suplementos dietéticos promotores de la salud.
Preparaciones tópicas de kiwi — rodajas de fruta fresca o pulpa aplicadas directamente sobre las heridas en estudios clínicos exploratorios.

2. Uso tradicional e histórico

Se ha afirmado anecdóticamente durante mucho tiempo que el consumo de kiwi ayuda en la digestión gástrica. La observación científica documentada más antigua de la actinidina data de 1959: la actinidaína fue identificada por primera vez en 1959 cuando A.C. Arcus examinó por qué las jaleas hechas con kiwi no se solidificaban, un efecto causado por una enzima proteolítica que actúa sobre la gelatina. Esta enzima se denominó actinidina ya que se identificó en una fruta del género Actinidia (Actinidia chinensis).

La pulpa o el jugo de kiwi se ha utilizado de forma doméstica como ingrediente de una marinada para ablandar la carne debido a la actividad de la actinidina. La actinidina se ha utilizado tradicionalmente para ablandar carne en la cocina casera durante muchos años, y recientemente se ha descrito un proceso para ablandar carne a escala comercial.

La actinidina hace que el kiwi crudo no sea adecuado para su uso en postres que contengan leche o cualquier otro producto lácteo que no se vaya a servir en un plazo de horas, porque digiere rápidamente las proteínas de la leche. Esto también se aplica a los postres a base de gelatina, ya que la actinidina disolverá las proteínas de colágeno de la gelatina muy rápidamente, ya sea licuando el postre o impidiendo que se solidifique. Esta propiedad ha sido reconocida en la cultura alimentaria durante muchas décadas.

La observación de que el kiwi tópico podría facilitar la cicatrización de heridas representa un uso tradicional más reciente documentado en entornos clínicos en Irán y otros países. Actualmente se acepta que el kiwi contiene potentes enzimas disolventes de proteínas (actinidina) y agentes antibacterianos que podrían desempeñar un papel importante en el proceso de cicatrización de heridas. Con base en varios estudios in vitro y en animales, el kiwi ha demostrado efectos en el desbridamiento de úlceras, la angiogénesis y la desinfección.

3. Constituyentes clave y mecanismos de acción

Mecanismo catalítico

La actinidina pertenece a la familia de cisteína proteasas similares a la papaína, compartiendo similitudes con otras proteasas de origen vegetal como la papaína de la papaya y la bromelina de la piña. Pertenece al grupo de las cisteína o tiol proteasas debido a su semejanza funcional y estructural con la papaína. La enzima cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos a través de una díada catalítica que involucra un residuo nucleofílico de cisteína.

La actinidina tiene una especificidad muy amplia en comparación con la pepsina y puede hidrolizar una amplia gama de enlaces peptídicos que no están disponibles para la pepsina. Esta acción puede entonces abrir más sitios para la actividad de la pepsina. El aumento en la tasa de degradación de proteínas se debe probablemente a la especificidad más amplia de la actinidina en comparación con la pepsina.

El mayor efecto de la actinidina en la fase gástrica que en la fase de digestión del intestino delgado se ha relacionado con su pH casi óptimo para la actividad de la actinidina, que según se ha informado es de 4 cuando se utilizan proteínas alimentarias como sustratos.

Estabilidad térmica

La temperatura de desnaturalización de la actinidaína es de 60 °C (140 °F), inferior a la de enzimas ablandadoras de carne similares como la bromelina de la piña y la papaína de la papaya. Se estudió la cinética de inactivación térmica de la actinidina tanto en extractos enzimáticos de kiwi verde frescos como comerciales. Ambos extractos se inactivaron a temperaturas sous vide moderadas (60 y 65 °C) en menos de 5 minutos cuando estaban solos. Sin embargo, los tiempos de inactivación aumentaron considerablemente (hasta 24 horas a 60 y 65 °C) cuando estos extractos se mezclaron con carne homogeneizada.

Estabilidad gastrointestinal

La actinidina activa conservó su estructura primaria y su actividad proteolítica tras 2 horas de digestión gástrica simulada, seguidas de 2 horas de digestión intestinal, según lo evaluado por SDS-PAGE, zimografía y espectroscopía de masas. La reactividad inmunológica de la actinidina activa también se preservó.

Especificidad de sustrato

Para algunas proteínas, la presencia de extracto de kiwi resultó en una pérdida sustancialmente mayor de proteína intacta y en patrones peptídicos diferentes a los observados tras la digestión con pepsina y pancreatina solas. En particular, se observó una digestión mejorada del aislado de proteína de suero, la zeína, el gluten y la gliadina.

La actinidina pudo escindir eficientemente las proteínas del gluten, el péptido de gliadina 33-mero extremadamente resistente e inmunogénico, y los péptidos que comprenden QQQ/PFP presentes en los epítopos del gluten. La actinidina mostró un mejor grado aparente de hidrólisis al digerir péptidos de gliadina en comparación con la papaína, la bromelina y otras dos glutenasas comerciales derivadas de especies de Aspergillus. Los datos de LC-MS/MS mostraron que la actinidina podía escindir numerosos enlaces peptídicos en los extremos N- y C-terminales de los residuos de prolina en condiciones gástricas.

Generación de péptidos inhibidores de la ECA

Se produjeron péptidos inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA) a partir de cinco proteínas de origen vegetal utilizando actinidina. El rendimiento de péptidos varió del 7,2% al 14,2%, y las tasas de inhibición de la ECA oscilaron entre el 71,1% y el 88,3%. Estos hallazgos se encuentran actualmente en etapa in vitro y no constituyen evidencia de efectos antihipertensivos en humanos.

Inhibición de la α-amilasa

Se determinó el potencial de inhibición de la α-amilasa de la actinidina. El tratamiento de la α-amilasa con actinidina a concentraciones variadas (0,5 mg/mL a 3 mg/mL) reveló una disminución del 95% en la actividad amilolítica. La significancia fisiológica y clínica de esta observación aún está por establecerse.

Actividad antimicrobiana

Diferentes estudios mostraron el efecto antimicrobiano de la enzima actinidina contra patógenos transmitidos por alimentos, cepas bacterianas patógenas grampositivas y gramnegativas. Estos hallazgos se basan en experimentos in vitro, y la evidencia traslacional es limitada.

4. Evidencia científica por área de uso

4.1 Digestión de proteínas — Fase gastrointestinal

Evidencia in vitro

Se supuso que la presencia de la enzima proteolítica actinidina subyacía a los informes anecdóticos de una mejor digestión gástrica. Estudios in vitro examinaron el efecto de las proteasas del kiwi (actinidina) sobre la digestión de una variedad de proteínas alimentarias comunes en condiciones gástricas simuladas. Se preparó un extracto de kiwi verde que contenía actinidina. Varias fuentes de proteína derivadas de la soja, la carne, la leche y los cereales se incubaron en presencia o ausencia del extracto de kiwi utilizando un sistema de digestión in vitro que consistía en incubación con pepsina a pH 1,9, simulando la digestión gástrica en humanos.

Un extracto de kiwi (actinidina) añadido a fuentes de proteína derivadas de la soja, la carne, la leche y los cereales aumentó la digestión de proteínas hasta en un 48%. Un estudio complementario in vitro de la fase del intestino delgado también encontró que el extracto de kiwi influía en los patrones de digestión de todas las proteínas en diversos grados. Para algunas proteínas, la actinidina tuvo poco impacto en la digestión. Sin embargo, para otras proteínas, la presencia de extracto de kiwi resultó en una pérdida sustancialmente mayor de proteína intacta y en patrones peptídicos diferentes a los observados tras la digestión con pepsina y pancreatina solas.

Tanto las variedades de kiwi Hayward (verde) como SunGold (dorado) contienen actinidina que según se ha informado mejora la digestión de las proteínas animales en el tracto superior. A diferencia de otras variedades doradas, la variedad SunGold contiene una actividad de actinidina significativamente mayor, pero su actividad sigue siendo mucho menor que la de la fruta verde (Hayward). Un estudio examinó la eficacia de la actinidina en el kiwi Hayward y SunGold para digerir proteínas alternativas, entre ellas proteína de guisante, almendras, tofu y quinua. Las fuentes de proteína se digirieron utilizando un modelo de digestión in vitro oral-gástrico-intestinal delgado de tres etapas. Ambos extractos de kiwi mejoraron la degradación de todas las fuentes de proteína estudiadas, particularmente durante la digestión gástrica, posiblemente debido a una mayor actividad de la actinidina a pH gástrico.

Evidencia in vivo en animales

Un estudio tuvo como objetivo determinar el efecto de la actinidina dietética (proporcionada como kiwi Hayward) sobre la digestión gástrica e intestinal delgada de seis fuentes de proteína alimentaria en ratas. Para cada fuente de proteína, se formularon dos dietas de prueba semisintéticas que contenían kiwi Hayward liofilizado (actinidina presente) o kiwi Hort16A liofilizado (actinidina ausente). La actividad de la actinidina es extremadamente baja en el kiwi Hort16A. Las ratas fueron alimentadas con dietas recién preparadas, sacrificadas, y se recolectaron los contenidos gástricos e ileales. La actinidina dietética no tuvo un efecto significativo en la degradabilidad gástrica de la zeína y el aislado de proteína de suero, pero aumentó la degradabilidad gástrica de la proteína del músculo de res, la gelatina, el aislado de proteína de soja y el gluten en 40%, 60%, 27% y 29% de unidades, respectivamente.

Un estudio con modelo porcino examinó además los efectos de la actinidina: se demostró que la actinidina aumenta la tasa y el grado de digestión tanto gástrica como intestinal de diferentes proteínas dietéticas, incluido el músculo de res, tanto en estudios in vitro como in vivo con ratas. Se eligió la proteína del músculo de res para explorar el efecto de la actinidina dietética sobre factores como la tasa de vaciamiento gástrico y la cinética de la hidrólisis gástrica de proteínas en el cerdo en crecimiento durante un período posprandial de 7 horas. El consumo de kiwi también mejoró la tasa a la que el nitrógeno digerido entraba en el intestino delgado y la digestibilidad aparente de aminoácidos en el intestino delgado proximal y medial en cerdos alimentados con una dieta a base de res.

Evidencia clínica en humanos

Se llevó a cabo un ensayo piloto humano cruzado, aleatorizado y de pequeña escala utilizando la tecnología de motilidad gastrointestinal inalámbrica SmartPill™. Se reclutaron diez sujetos varones sanos. Los participantes acudieron a la clínica tres veces, habiendo ayunado durante la noche. Consumieron una comida de prueba consistente en 400 g de bistec magro y dos kiwis 'Hort16A' o dos kiwis 'Hayward'. Los sujetos completaron escalas analógicas visuales (EAV) que evaluaban las sensaciones de hambre, satisfacción, saciedad y comodidad, y tragaron una SmartPill™. Después de 5 horas, los participantes consumieron un almuerzo ad libitum para evaluar la saciedad.

No hubo diferencias significativas en el tiempo de vaciamiento gástrico, ni en el tiempo de tránsito del intestino delgado o colónico entre los dos brazos del estudio con kiwi, según lo medido por SmartPill™. De manera similar, no se observaron diferencias significativas en las medidas de saciedad de la EAV ni en el consumo de energía en la comida ad libitum. Sin embargo, la medición de la comodidad gástrica general tendió a ser menor, y la hinchazón se redujo significativamente tras el consumo de la comida con bistec con kiwi 'Hayward' (p < 0,028).

Este pequeño estudio piloto sugiere que es menos probable medir eficazmente el vaciamiento gástrico tras una comida rica en proteínas, ya que puede retrasarse debido a la consistencia física de la comida. Sin embargo, el kiwi verde, que contiene actinidina, puede reducir la hinchazón y otras medidas de malestar gástrico en varones sanos. El tamaño muestral muy pequeño del estudio (n=10), el uso exclusivo de varones adultos sanos y el diseño exploratorio implican que estos hallazgos deben interpretarse con cautela.

Un estudio humano separado investigó la respuesta anabólica proteica. El propósito del estudio fue determinar si la proteasa actinidina ayuda a la digestión gástrica y a la respuesta anabólica proteica a la proteína dietética, utilizando kiwi verde Hayward porque la evidencia de efectos sobre la digestión in vitro e in vivo en animales está más desarrollada que para otras frutas. Los resultados detallados de este estudio no estaban accesibles en su totalidad de forma pública, y sus resultados siguen siendo provisionales.

Solidez general de la evidencia para la digestión de proteínas: La evidencia in vitro y en animales (modelos de rata y cerdo) sobre la mejora de la digestión de proteínas en fase gástrica por parte de la actinidina es moderadamente consistente y abarca múltiples tipos de proteínas. La evidencia clínica en humanos es muy limitada — un pequeño (n=10) ensayo piloto cruzado aleatorizado — y no confirmó mejoras en el vaciamiento gástrico, aunque se informó una reducción de la hinchazón.

4.2 Hidrólisis del gluten y posible relevancia para los trastornos relacionados con el gluten

Las proteasas gastrointestinales humanas no pueden hidrolizar eficazmente los péptidos ricos en prolina y glutamina de las proteínas del gluten, lo que lleva a una hidrólisis solo parcial del gluten en el tracto gastrointestinal (TGI) superior. Esto conduce a la liberación de péptidos ricos en prolina y glutamina, algunos de los cuales producen respuestas inmunitarias en individuos genéticamente predispuestos con trastornos de salud relacionados con el gluten (enfermedad celíaca, sensibilidad o alergia al gluten).

Los resultados de estudios in vitro demuestran que la actinidina mejoró la tasa de proteólisis del gluten y redujo el número de epítopos inmunogénicos del gluten que llegan al intestino delgado durante la digestión semidinámica simulada del TGI. La actinidina, una cisteína proteasa del kiwi verde (Actinidia deliciosa), ha sido identificada como una enzima potencial para hidrolizar el gluten dentro de la luz del TGI. El estudio evaluó el efecto de la actinidina purificada obtenida del kiwi verde sobre la digestión del gluten y la liberación de péptidos inmunogénicos durante la digestión del TGI. El gluten purificado se digirió durante 180 minutos con o sin actinidina.

En un modelo porcino (utilizado como modelo de la digestión humana adulta): cerdos machos enteros de 9 semanas de edad (n = 54) fueron alimentados con pan integral de soda ya sea con kiwi amarillo (0 U de actividad de la proteasa actinidina/mL de jugo fresco) o kiwi verde (27,0 U de actividad de la proteasa actinidina/mL de jugo fresco) durante 8 días. La actinidina duplicó la tasa de digestión de las proteínas del trigo en el estómago y, posteriormente, redujo la tasa de epítopos R5 que entraban en el intestino delgado. La digestión de los péptidos inmunogénicos del gluten es limitada a lo largo del TGI, pero puede mejorarse con la ingesta simultánea de proteasas.

La actinidina del kiwi ha mostrado una promesa considerable en la digestión de péptidos inmunogénicos de gliadina en comparación con otras cisteína proteasas de origen vegetal.

Solidez de la evidencia: Preliminar. Toda la evidencia sobre la hidrólisis del gluten proviene de modelos in vitro y de un modelo animal porcino. No se han publicado ensayos clínicos en humanos con enfermedad celíaca o sensibilidad al gluten no celíaca. Esta sigue siendo un área activa de investigación.

4.3 Ablandamiento de carne y aplicaciones en la industria alimentaria

La actinidaína se utiliza comercialmente como ablandador de carne y en la coagulación de leche para productos lácteos, como el yogur y el queso. Al marinar cerdo, se encontró que la actinidina lo ablanda al afectar las miofibrillas y el tejido conectivo, que son similares a los tejidos que se descomponen mediante el ablandamiento mecánico.

Se observó una mejor ternura en el músculo de cerdo y de conejo tras el tratamiento con actinidina. La fuerza de corte se redujo en más de la mitad en el músculo de cerdo y de conejo utilizando la actinidina purificada a una dosis de 0,5 mg/100 g de músculo.

La actinidina del kiwi puede ablandar la carne y agregar valor a cortes de carne de bajo valor. Sin embargo, como ocurre con otras proteasas, el ablandamiento excesivo de la carne ocurrirá si la reacción de la actinidina no se controla. Se ha descrito un proceso para controlar la actividad enzimática mediante desnaturalización por calor una vez que se ha alcanzado el grado deseado de ablandamiento de la carne.

4.4 Coagulación de leche

Los estudios han demostrado que la actinidina podría ser un buen coagulante alternativo de leche, reemplazando a la quimosina, un coagulante común utilizado en la elaboración de queso. El extracto de kiwi preparado a pH 5,0 tuvo las mejores propiedades de coagulación de leche, con una relación casi 30% mejor entre la actividad coagulante y la actividad proteolítica que la actinidina purificada. Este extracto produjo un coágulo de caseína claramente separado de las proteínas del suero, y se demostró que es estable a temperatura ambiente durante hasta dos meses.

4.5 Cicatrización de heridas y desbridamiento enzimático

El constituyente más importante del kiwi utilizado en aplicaciones para heridas es la enzima actinidina, que es similar a la proteasa más común, la papaína (de la fruta de la papaya). La actinidina es una cisteína proteasa responsable de las propiedades de desbridamiento del kiwi.

En un estudio con modelo de quemadura en ratas: treinta y cinco ratas macho se dividieron aleatoriamente en tres grupos. Bajo anestesia general, se produjo una quemadura estándar limitada de espesor total en el lomo de cada rata. Para el grupo de intervención (15 ratas), las heridas se cubrieron con kiwi fresco; para los grupos de control (20 ratas combinadas), el apósito fue una pomada neutra. El desbridamiento y la contracción de la cicatriz ocurrieron más rápido en el grupo tratado con kiwi que en el grupo no tratado. Tras el rápido desbridamiento enzimático, la cicatrización pareció progresar normalmente, sin evidencia de daño al tejido sano adyacente.

Existen datos observacionales humanos limitados: con base en varios estudios in vitro y en animales, el kiwi ha demostrado efectos en el desbridamiento de úlceras, la angiogénesis y la desinfección. Un estudio investigó la eficacia del apósito de kiwi fresco en el tratamiento de úlceras por presión. Se encontraron niveles significativamente más altos de angiogénesis y vascularización en los pacientes tratados con kiwi (p < 0,02). Además, se observó un evidente efecto antibacteriano en el grupo del kiwi.

Solidez de la evidencia: Preliminar. La mayoría de los datos sobre cicatrización de heridas derivan de modelos animales y de series de casos clínicos muy pequeñas. El papel de la actinidina no ha sido aislado de otros bioactivos del kiwi (por ejemplo, ácido ascórbico, otros fitoquímicos) en los estudios sobre heridas. No se han publicado ensayos controlados aleatorizados grandes.

5. Sistemas corporales y áreas de salud asociadas con la actinidina

Sistema gastrointestinal: Aumento de la digestión de proteínas en fase gástrica; reducción de la hinchazón tras comidas ricas en proteínas; posibles efectos sobre la motilidad de componentes más amplios del kiwi.
Respuesta inmunitaria / alergénica: La actinidaína es un alérgeno del kiwi, actuando como la principal proteína sensibilizante en individuos alérgicos al kiwi.
Tegumentario / reparación de heridas: Desbridamiento enzimático de tejido necrótico en heridas por quemaduras, úlceras por presión y úlceras de pie diabético (evidencia en animales y clínica limitada).
Cardiovascular (exploratorio): Generación de péptidos inhibidores de la ECA a partir de proteínas alimentarias in vitro, aunque no existen datos cardiovasculares en humanos.
Metabólico / glucémico (exploratorio): Inhibición in vitro de la α-amilasa; no hay datos metabólicos en humanos disponibles.

6. Formas de dosificación y dosis reportadas en estudios

La actinidina no está aprobada como agente farmacéutico, y no se han establecido dosis terapéuticas oficiales. Las siguientes representan dosis o exposiciones utilizadas en investigaciones publicadas:

Ensayo piloto humano (comodidad gástrica): Comida de prueba consistente en 400 g de bistec magro y dos kiwis 'Hayward' por sesión.
Modelo de gluten en cerdo (cerdo en crecimiento): Jugo de kiwi verde que proporcionaba 27,0 U de actividad de la proteasa actinidina por mL de jugo fresco, administrado con pan integral de soda durante 8 días.
Modelo de digestión de proteínas en rata: Dietas de prueba semisintéticas formuladas con kiwi Hayward liofilizado (actinidina presente) o kiwi Hort16A liofilizado (actinidina ausente).
Ablandamiento de carne: Actinidina purificada a una dosis de 0,5 mg/100 g de músculo redujo la fuerza de corte en más de la mitad en músculo de cerdo y de conejo.
Inhibición in vitro de la α-amilasa: Actinidina a concentraciones variadas de 0,5 mg/mL a 3 mg/mL resultó en una disminución del 95% de la actividad amilolítica.
Hidrólisis in vitro del gluten: El gluten purificado se digirió durante 180 minutos con o sin actinidina y posteriormente se analizó en busca de epítopos inmunogénicos.

7. Consideraciones de seguridad e interacciones

Alergenicidad — la principal preocupación de seguridad

Act d 1 es una proteína de 30 kDa, también conocida como actinidina, y pertenece a la familia de proteínas cisteína proteasa. Es el alérgeno dominante del kiwi. Act d 1, llamada actinidina, representa aproximadamente el 50% del contenido total de proteína soluble y se considera un alérgeno principal.

La alergia al kiwi es una alergia alimentaria común que ocurre cuando el sistema inmunitario reacciona a proteínas presentes en el kiwi. Inicialmente considerada rara, la alergia al kiwi ahora se reconoce como un alérgeno significativo a nivel mundial, particularmente entre los niños. El alérgeno principal del kiwi es Act d 1 (actinidina), una proteína que permanece estable incluso después de que la fruta se procesa.

Un gran estudio europeo informó que solo Act d 1 se asociaba con la gravedad de la enfermedad, y los individuos con síntomas graves (en comparación con pacientes con síntomas leves) a menudo estaban sensibilizados a la actinidina. La actinidina (Act d 1) puede servir como marcador de alergia aislada al kiwi, mientras que Act d 8 y Act d 9 podrían ser indicativos de patrones típicos de reactividad cruzada.

Los niños alérgicos al kiwi desarrollan reacciones sistémicas con mayor frecuencia tras la ingestión en comparación con los adultos. Act d 1 y Act d 2 son alérgenos principales en el grupo de edad pediátrica.

Síndrome látex–fruta y reactividad cruzada

La alergia al kiwi está altamente asociada con el síndrome látex–fruta. Muchos individuos alérgicos al látex de caucho natural también reaccionan al kiwi porque las proteínas de ambos son estructuralmente similares. Se ha informado reactividad cruzada con proteínas similares del aguacate, la banana y la uva para Act d 2 (proteína similar a la taumatina).

Efecto sobre el procesamiento térmico y la compatibilidad alimentaria

La modificación de las estructuras secundaria y terciaria de los epítopos conformacionales de algunos alérgenos del kiwi mediante el calentamiento (por ejemplo, cocción al vapor, hervido, etc.) o la hidrólisis enzimática resulta en la pérdida de posibles sitios de unión a IgE de estos alérgenos. Esto previene la activación de síntomas alérgicos, disminuyendo así la sensibilización al kiwi en individuos alérgicos al kiwi.

La actinidina hace que el kiwi crudo no sea adecuado para su uso en postres que contengan leche o cualquier otro producto lácteo que no se vaya a servir en un plazo de horas, porque digiere rápidamente las proteínas de la leche. Esta es una consideración práctica relevante de manipulación de alimentos para las personas que consumen extractos o polvos de kiwi ricos en actinidina en combinación con alimentos o suplementos que contienen proteínas.

Efectos sobre la barrera intestinal

El deterioro de la barrera intestinal es uno de los eventos clave en el inicio del proceso de sensibilización en la alergia alimentaria. La investigación exploró los efectos del alérgeno del kiwi Act d 1 sobre la permeabilidad intestinal y la expresión génica de proteínas de unión estrecha (PUE) in vivo y su potencial para activar la vía de señalización NF-κB y regular la expresión de citocinas proalergénicas epiteliales. Las influencias de Act d 1 sobre la expresión génica de las PUE y las citocinas proalergénicas en el intestino de ratón se analizaron mediante qPCR tras la administración del alérgeno por sonda oral.

La administración de actinidina (Act d 1) aumentó la permeabilidad intestinal a la β-lactoglobulina. Esto se acompañó de cambios en la expresión génica del ARNm de las PUE y las citocinas proalergénicas IL-25, IL-33 y linfopoyetina estromal tímica (TSLP) en comparación con el control. Estos hallazgos se basan en experimentos en ratón y en líneas celulares (HEK293) y no se han confirmado en estudios en humanos.

Inhibición por metales y otros agentes

Las concentraciones mínimas de Hg²⁺ y Cd²⁺ indujeron una inhibición sustancial de la actinidina, mientras que Na⁺, K⁺, Mg²⁺, Fe²⁺, Mn²⁺ y Ba²⁺ causaron una inhibición moderada de la actividad enzimática. Estos hallazgos in vitro sugieren que los iones de metales pesados pueden inhibir la función proteolítica de la enzima, aunque se desconoce la relevancia dietética de esta observación.

Riesgo de ablandamiento excesivo en aplicaciones alimentarias

La actinidina del kiwi puede ablandar la carne y agregar valor a cortes de carne de bajo valor. Sin embargo, como ocurre con otras proteasas, el ablandamiento excesivo de la carne ocurrirá si la reacción de la actinidina no se controla. Esta es una consideración práctica de seguridad alimentaria relevante para el uso de la actinidina en el procesamiento comercial de carne.

Referencias

Condiciones de Salud

Condiciones de salud que Actinidina puede ayudar a apoyar.

Salud de las enzimas digestivasCientífico
La actinidina es una proteasa de cisteína exclusiva del kiwi, con una actividad proteolítica bien documentada, superior a la de la pepsina para numerosos sustratos alimentarios. Múltiples estudios in vitro y en animales confirman que mejora la digestión de proteínas en el tracto gastrointestinal superior en una amplia gama de proteínas de carne, lácteos y origen vegetal. Se ha demostrado que mejora la digestión gástrica de proteínas hasta en un 37–48% para las fracciones de caseína.

Sistemas Corporales

Sistemas corporales que Actinidina puede ayudar a apoyar.

No hay sistemas corporales disponibles.